Bacterial inclusion bodies are industrially exploitable amyloids
Autor/a
de Marco, Ario
Ferrer-Miralles, Neus
Garcia-Fruitós, Elena
Mitraki, Anna
Peternel, Spela
Rinas, Ursula
Trujillo-Roldán, Mauricio A
Valdez-Cruz, Norma A
Vázquez, Esther
Villaverde, Antonio
Fecha de publicación
2018-10-24ISSN
0168-6445
Resumen
Understanding the structure, functionalities and biology of functional amyloids is an issue of emerging interest. Inclusion bodies, namely protein clusters formed in recombinant bacteria during protein production processes, have emerged as unanticipated, highly tunable models for the scrutiny of the physiology and architecture of functional amyloids. Based on an amyloidal skeleton combined with varying amounts of native or native-like protein forms, bacterial inclusion bodies exhibit an unusual arrangement that confers mechanical stability, biological activity and conditional protein release, being thus exploitable as versatile biomaterials. The applicability of inclusion bodies in biotechnology as enriched sources of protein and reusable catalysts, and in biomedicine as biocompatible topographies, nanopills or mimetics of endocrine secretory granules has been largely validated. Beyond these uses, the dissection of how recombinant bacteria manage the aggregation of functional protein species into structures of highly variable complexity offers insights about unsuspected connections between protein quality (conformational status compatible with functionality) and cell physiology.
Tipo de documento
Artículo
Versión del documento
Versión aceptada
Lengua
English
Materias (CDU)
57 - Biología
576 - Biología celular y subcelular. Citología
612 - Fisiología
Páginas
66
Publicado por
Oxford University Press
Publicado en
FEMS Microbiology Reviews
Citación
de Marco, Ario, Neus Ferrer-Miralles, Elena Garcia-Fruitós, Anna Mitraki, Spela Peternel, Ursula Rinas, Mauricio A Trujillo-Roldán, Norma A Valdez-Cruz, Esther Vázquez, and Antonio Villaverde. 2018. "Bacterial Inclusion Bodies Are Industrially Exploitable Amyloids". FEMS Microbiology Reviews 43 (1): 53-72. Oxford University Press (OUP). doi:10.1093/femsre/fuy038.
Número del acuerdo de la subvención
MINECO/Programa Estatal de I+D+I orientada a los retos de la sociedad/BIO2016-76063-R/ES/Desarrollo de toxinas y venenos proteicos Nanoestructurados para el tratamiento de canceres CXCR4+/
INIA/Programa Estatal de I+D+I orientada a los retos de la sociedad/RTA2015-00064-C02-01/ES/Validación del uso de las proteínas M-SAA3 y MMP-9 en la mejora del secado de la vaca de leche y optimización de su dosis efectiva mediante su nanoestructuración/
INIA/Programa Estatal de I+D+I orientada a los retos de la sociedad/RTA2015-00064-C02-02/ES/Validación del uso de las proteínas M-SAA3 y MMP-9 en la mejora del secado de la vaca de leche y optimización de su dosis efectiva mediante su nanoestructuración/
MINECO/Programa Estatal de promoción del talento y su empleabilidad en I+D+I/ /ES/ /
Program
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